|Wystawione w kategorii:
Skończył się zapas tego przedmiotu.
Masz taki przedmiot na sprzedaż?

Natalya K Nagra Foldases Catalyzing the Formation & Isom (Paperback) (UK IMPORT)

Another great item from Rarewaves | Free delivery!
Stan:
Nowy
Cena:
C $57,65
Około165,56 zł
Wysyłka:
Nie ma wysyłki do: Stany Zjednoczone. Zobacz szczegółydla wysyłki
Znajduje się w: GU14 0GT, Wielka Brytania
Dostawa:
Czas zmienny
Zwroty:
Zwrot w ciągu 30 dni. Za wysyłkę zwrotną płaci kupujący. Zobacz szczegóły- aby uzyskać więcej informacji dotyczących zwrotów
Płatności:
     

Kupuj bez obaw

Najlepszy Sprzedawca
Zaufany sprzedawca, szybka wysyłka i łatwe zwroty. 
Gwarancja zwrotu pieniędzy eBay
Otrzymasz przedmiot, jaki zamawiasz, albo zwrot pieniędzy. 

Informacje o sprzedawcy

Zarejestrowany jako sprzedawca-firma
Sprzedawca ponosi pełną odpowiedzialność za wystawienie tej oferty sprzedaży.
Nr przedmiotu eBay: 276292937878
Ostatnia aktualizacja: 22-04-2024 21:04:54 CEST Wyświetl wszystkie poprawkiWyświetl wszystkie poprawki

Parametry przedmiotu

Stan
Nowy: Nowa, nieczytana, nieużywana książka w idealnym stanie, wszystkie strony, bez uszkodzeń. Aby ...
Book Title
Foldases Catalyzing the Formation and Isomerization of Disulfide Bonds in Proteins
Publication Name
Foldases Catalyzing the Formation & Isomerization of Disulfide Bo
Title
Foldases Catalyzing the Formation & Isomerization of Disulfide Bo
Author
Natalya K. Nagradova
Format
Trade Paperback
ISBN-10
1606924664
EAN
9781606924662
ISBN
9781606924662
Publisher
NOVA Science Publishers, Incorporated
Genre
Science
Release Date
01/04/2009
Release Year
2009
Language
English
Country/Region of Manufacture
US
Item Height
140mm
Item Length
5.5in
Item Weight
5.7 Oz
Publication Year
2009
Topic
Life Sciences / Biochemistry, Chemistry / Organic, Chemistry / General
Item Width
8.5in
Number of Pages
75 Pages

O tym produkcie

Product Information

One of the rate-limiting steps in the folding pathways of many secretory proteins is the formation of correct disulfide bonds between cysteine residues. In eukaryotes, both disulfide bond formation and isomerisation which shuffles incorrectly formed disulfides are catalysed by protein disulfide isomerase (PDI), whereas in bacteria these two reactions are catalysed by separate enzymes. Both in eukaryotic and prokaryotic cells the oxidation and isomerisation steps proceed exclusively in extracytoplasmic environments (the lumen of the eukaryotic endoplasmic reticulum and the Gram-negative bacterial periplasmic space). The family of foldases under discussion is characterised by a conserved "thioredoxin fold" and a common active site motif: Cys-X-X-Cys. The process of disulfide bond formation relies on thiol-disulfide exchange between oxidised and reduced cysteine pairs in the catalyst and substrate protein. Two separate pathways involved in disulfide bond formation and isomerisation have been characterised both in eukaryotes and in bacteria. In the oxidative pathway, oxidizing equivalents flow from oxygen to a membrane protein (Ero1p in eukaryotes or DsbB in bacteria), and then to a folding protein containing reduced cysteines via PDI (in eukaryotes) or via DsbA (in bacteria). In the isomerisation pathway, DsbC (bacterial protein disulfide isomerase) or PDI (in eukaryotes) interacts with substrate proteins that contain non-native disulfide bonds, allowing these bonds to rearrange to their native pairings. Reducing equivalents which are necessary to maintain DsbC in a reduced form, able to attack misfolded disulfides, are transferred from the cytoplasm with the aid of the cytoplasmic membrane protein DsbD. In eukaryotes, reduced glutathione is the main source of reducing equivalents for PDI. A dual role of PDI as an oxidase and an isomerase is facilitated by its complex domain architecture.

Product Identifiers

Publisher
NOVA Science Publishers, Incorporated
ISBN-10
1606924664
ISBN-13
9781606924662
eBay Product ID (ePID)
120066200

Product Key Features

Book Title
Foldases Catalyzing the Formation and Isomerization of Disulfide Bonds in Proteins
Author
Natalya K. Nagradova
Format
Trade Paperback
Language
English
Topic
Life Sciences / Biochemistry, Chemistry / Organic, Chemistry / General
Publication Year
2009
Genre
Science
Number of Pages
75 Pages

Dimensions

Item Length
5.5in
Item Width
8.5in
Item Weight
5.7 Oz

Additional Product Features

Lc Classification Number
Qp616.P76n337 2009
Table of Content
Preface; Introduction; Eukaryotic Protein Disulfide Isomerase (PDI); The Role of Protein Disulfide Isomerase in the Endoplasmic Reticulum; Modular Organization of the PDI Molecule and the Role of Different Domains; Functional Properties of PDI Active CentersThe pKa Values of Essential Cysteine Residues; Disulfide Isomerization: The Essential Function of PDI; The Most Significant Cellular Function of PDI Is the Isomerization of Non-Native Disulfide Bonds; The Mechanism of the Isomerization Reaction Catalyzed by PDI Depends on the Structure of Protein Substrate; Relationship between the Overall Structure of PDI Molecule and Its Activity as a Protein Disulfide Isomerase; Is PDI Capable of Discriminating between Native and Non-Native Disulfides?; Dithiol Oxidation Catalyzed by PDI; Ero1p: An Enzyme Producing Disulfide Bonds for Oxidative Protein Folding in the Endoplasmic Reticulum; The Evidence that Oxidizing Equivalents Flow from Ero1p to Substrate Proteins via PDI; The Mechanism of Ero1p Oxidative Activity in Protein Disulfide Bond Formation; The X-Ray Crystal Structure of Ero1p Reveals the Spatial Relationship between Functional Cysteines and the Bound FAD; Two Catalytic Centers of PDI Are Not Equivalent; The Role of Glutathione in Oxidative Protein Folding in Endoplasmic Reticulum; Oxidized Glutathione Does Not Provide the Oxidation Equivalents Necessary for the Formation of Disulfide Bonds; GSH Imported into the Endoplasmic Reticulum from Cytosol Can Directly Reduce PDI; Disulfide Bond Formation and Isomerization in Prokaryotes; A Pathway for Disulfide Bond Formation in the Periplasm; DsbA, a Catalyst in Disulfide Bond Formation; DsbB, a Protein Responsible for Reoxidation of DsbA; Similarities in Prokaryotic and Eukaryotic Disulfide Bond-Forming Pathways; A Pathway for Disulfide Bond Isomerization in the Periplasm; DsbC, a Disulfide Isomerase; Dimerization of DsbC Is a Prerequisite for Its Isomerase Activity; Dimerization of DsbC Protects Its Active Sites from Oxidation by DsbB; DsbG, a Paralogue of DsbC; DsbD, a Recycler of Reduced DsbC and DsbG; How Does DsbD Work?; Conclusion; Index.
Copyright Date
2009
Lccn
2009-499120
Dewey Decimal
572/.633
Dewey Edition
22
Illustrated
Yes

Opis przedmiotu podany przez sprzedawcę

Informacje o firmie

RAREWAVES. COM LIMITED
Unit 145, The Light Box
111 Power Road
London
W4 5PY
United Kingdom
Numer VAT (NIP):
  • GB 864 1548 11
Numer rejestracyjny (REGON):
  • 05540102
Oświadczam, że wszystkie moje działania związane ze sprzedażą będą zgodne z wszystkimi przepisami i regulacjami UE.
Rarewaves Canada

Rarewaves Canada

98,3% opinii pozytywnych
Sprzedane przedmioty: 462 tys.

Oceny szczegółowe

Średnia z ostatnich 12 miesięcy

Dokładność opisu
4.9
Przystępny koszt wysyłki
5.0
Szybkość wysyłki
4.8
Komunikacja
4.9
Zarejestrowany jako sprzedawca-firma

Opinie sprzedawców (183 560)

a***l (671)- Opinie wystawione przez kupującego.
Ostatni miesiąc
Zakup potwierdzony
ELLA'S THE TOPS! FAST DELIVERY! WELL PACKED! A+!
i***m (333)- Opinie wystawione przez kupującego.
Ostatni miesiąc
Zakup potwierdzony
Perfect as usual! Thanks again!
o***n (250)- Opinie wystawione przez kupującego.
Ostatni miesiąc
Zakup potwierdzony
A1